Nel quadro delle nostre ricerche sulla biochimica della melanogenesi, viene descritta l'immobilizzazione della tirosinasi da fungo su un derivato attivato del Sefarosio 4B. La determinazione del $K_{M}$ apparente, insieme all'esame delle altre caratteristiche cinetiche, mostrano che l'enzima immobilizzato conserva inalterata la capacità di ossidare sia la tirosina che la dopa in un ampio intervallo di pH (5-8) con ritenzione della stereospecificità nei riguardi degli isomeri ottici tipica della tirosinasi. Da esperienze specifiche è risultato inoltre che l'enzima immobilizzato presenta in generale una maggiore stabilità che ne consente l'impiego per un certo periodo di tempo, anche se con diminuzione parziale dell'attività iniziale.
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Con il contributo del Ministero per i Beni e le Attività Culturali