In presenza di dinitrofenolo ed oligomicina il glutammato non viene ossidato dai mitocondri di rene a meno che non venga aggiunto preliminarmente ADP al mezzo di incubazione. Quando l'ADP viene aggiunto dopo il disaccoppiamento non si ha alcuna ossidazione a meno che non si aggiunga ossaloacetato. La necessaria presenza di ADP viene spiegata dalla necessità di una continua disponibilità di GDP per alimentare la fosforilazione a livello di substrato tramite la reazione fosfotransferasica GTP $\to$ ADP. La necessità di ossaloacetato è spiegata dalla rapida deplezione di ossaloacetato endogeno indotta dal disaccoppiante. Si è osservato che l'attività della glutammato deidrogenasi dei mitocondri di rene è controllata dalla quantità di GTP. Infatti il tellurito, che inibisce la $\alpha$—chetoglutarato deidrogenasi, e quindi la formazione di GTP, stimola fortemente la formazione di ammoniaca dal glutammato. Si conclude che la ossidazione del glutammato da parte dei mitocondri di rene è controllata sia dalla disponibilità di ossaloacetato che dalla concentrazione intramitocondriale di GTP.